发布人：祖海珍     发布日期: 2017-05-14     浏览次数：

2017年5月13日（周六）下午16:00，张延教授应邀作客食品科技学院，在国家肉品中心报告厅  （教四楼A101）举行了题为“蛋白质O-GalNAc糖基化修饰与功能调控机制研究”的学术报告。

张延，上海交通大学教授，博导，主要从事糖生物学和糖组学研究。在研究蛋白质糖基化分子机理研究的基础上，开发和运用多组学研究手段，研究蛋白质糖基化调控在疾病发生发展中的功能，同时致力于糖基化修饰在疾病诊断，药物开发等转化医学中的应用；具有独特的学科特色。先后主持和完成了包括国家“973”课题、“863”子课题、国家自然科学基金面上项目、科技部国际科技合作专项等在内的多项课题。

张延教授主要讲解了蛋白质糖基化修饰的相关认识，为大家介绍了O-GalNAc糖基化的起始步骤由ppGalNAc-T家族催化完成。ppGalNAc-T家族在人体中有20个成员，其中15个具有催化活性。ppGalNAc-T家族成员具有不同的组织分布和底物特异性，共同对蛋白质O-糖基化进行调控。目前已经发现的O-糖蛋白还很少，为了发现更多O-糖蛋白，理解ppGalNAc-T和底物之间的作用关系，研究开发了一种高通量筛选ppGalNAc-T底物的方法。这种方法结合了蛋白质组芯片的高通量筛选能力和click反应的高特异性，使用ppGalNAc-T天然底物的类似物UDP-GalNAz作为供体底物，在芯片上进行糖基化反应后，使用炔基荧光探针来检测被糖基化的蛋白。用该方法对ppGalNAc-T2的底物进行筛选，得到了226个候选底物。这些候选底物中膜相关蛋白高度富集，但是也包括一些胞浆和核定位蛋白。底物集中的p53和酪氨酸激酶相关通路中选择的候选底物在体外全部得到了验证。通过质谱鉴定了p53的体外糖基化位点，并在细胞内发现p53确实有O-GaNAc糖基化修饰，但是其具体功能还有待进一步研究。这一方法也可以用于其它ppGalNAc-T成员的大规模底物筛选，得到ppGalNAc-T与底物的相互作用网络，帮助我们理解ppGalNAc-T家族的重要作用。

这次学术报告，让同学们对糖基化修饰有了更多的了解，大家受益匪浅。做科学研究注重的是方法的学习以及思路的探讨，我们不能专注于研究内容的学习，要着重学习优秀学者的科研精神以及创新精神。本次讲座拓宽了研究生的知识面，介绍了许多新颖的前沿学术研究，对研究生学术思维的开拓有着很大的意义。